สมการของ Michaelis Menten ใช้กับเอนไซม์ทั้งหมดหรือไม่?

2024 ผู้เขียน: Miles Stephen | [email protected]. แก้ไขล่าสุด: 2023-12-15 23:41

ไม่เหมือนหลายๆ เอนไซม์ , allosteric เอนไซม์ทำ ไม่เชื่อฟัง มิคาเอลิส - เมนเทน จลนศาสตร์ ดังนั้น allosteric เอนไซม์ แสดงเส้นโค้ง sigmodial ที่แสดงด้านบน พล็อตสำหรับความเร็วของปฏิกิริยา vo เทียบกับความเข้มข้นของซับสเตรต ทำ ไม่แสดงพล็อตไฮเปอร์โบลิกที่ทำนายโดยใช้ มิคาเอลิส - สมการเมนเทน.

ในที่นี้ สมการของ Michaelis Menten ใช้สำหรับอะไร

NS มิคาเอลิส - สมการเมนเทน (ดูด้านล่าง) เป็นเรื่องปกติ เคย ศึกษาจลนพลศาสตร์ของการเร่งปฏิกิริยาปฏิกิริยาด้วยเอนไซม์ เช่นเดียวกับจลนพลศาสตร์ของการขนส่งโดยตัวขนส่ง โดยปกติ อัตราการเกิดปฏิกิริยา (หรือความเร็วของปฏิกิริยา) จะถูกวัดโดยการทดลองที่ค่าความเข้มข้นของสารตั้งต้นหลายค่า

นอกจากนี้ ค่า Vmax และ Km คงที่สำหรับเอนไซม์ที่กำหนดหรือไม่ อัตราการเกิดปฏิกิริยาเมื่อ เอนไซม์ อิ่มตัวด้วยสารตั้งต้นคืออัตราการเกิดปฏิกิริยาสูงสุด Vmax . ซึ่งมักจะแสดงเป็น กม (ไมเคิล คงที่ ) ของ เอนไซม์ , การวัดความสัมพันธ์แบบผกผัน เพื่อวัตถุประสงค์ในทางปฏิบัติ กม คือความเข้มข้นของซับสเตรตซึ่งยอมให้ เอนไซม์ เพื่อให้บรรลุครึ่งหนึ่ง Vmax.

ในลักษณะนี้ เอนไซม์ Michaelis Menten คืออะไร?

NS มิคาเอลิส - เมนเทน สมการเกิดจากสมการทั่วไปของ an เอนไซม์ ปฏิกิริยา: E + S ↔ ES ↔ E + P โดยที่ E คือ เอนไซม์ , S คือซับสเตรต, ES คือ เอนไซม์ -สารตั้งต้นเชิงซ้อน และ P คือผลคูณ ดังนั้น ES complex อาจละลายกลับเข้าไปใน เอนไซม์ และซับสเตรตหรือเดินหน้าเพื่อสร้างผลิตภัณฑ์

คุณคำนวณค่าคงที่ของ Michaelis ได้อย่างไร?

NS สมการ ที่กำหนด มิคาเอลิส - โครงเรื่องคือ: V = (V_max [S]) ÷ (K_NS + [ส}). ณ จุดที่ K_NS = [S] นี่ สมการ ลดเหลือ V = V_max ÷ 2, ดังนั้น K_NS เท่ากับความเข้มข้นของสารตั้งต้นเมื่อความเร็วมีค่าสูงสุดครึ่งหนึ่ง